Kit de ensaio de leucina aminopeptidase

A Leucina Aminopeptidase (LAMA) é uma mistura de peptídeos e é considerada um dos mais poderosos moduladores competitivos naturais disponíveis. É capaz de bloquear a ação de diversas amina oxidases, reduzindo efetivamente o nível de atividade da(s) enzima(s). A leucina é um aminoácido bem conhecido que desempenha um papel vital na síntese de proteínas. A leucina atua como um inibidor da cistina amina oxidase (CAAO), evitando assim a quebra dos nucleotídeos do DNA, como atividade complementar à desaminação de diversos produtos químicos. Descobriu-se também que a leucina é um poderoso ativador da peroxilase e é um dos precursores das proteínas glicosiladas. A leucina também possui atividades antiaminoácidos e tem sido usada como suplemento dietético.

A Leucina Aminopeptidase (LAMA) é um composto importante para muitos estudos de pesquisa em Neuroquímica. Verificou-se que os inibidores de LAMA são eficazes em distúrbios neurodegenerativos, tais como acidente vascular cerebral, doença de Huntington, distúrbio de défice de atenção (DDA) e demência, uma vez que são eficazes na inibição da actividade de vias glicosiladas. A leucina protege as sinapses da estimulação excessiva, previne a degeneração dos dendritos no cérebro, previne a formação de neurotúbulos e previne o acúmulo de acetilcolina nos neurônios. Acredita-se que a leucina melhore a neurotransmissão e a plasticidade sináptica. A molécula de leucina também atua como substrato do receptor de insulina e tem sido estudada em diabetes e obesidade. A leucina também tem sido utilizada no tratamento da doença de Parkinson e acredita-se que este aminoácido possa reverter algumas das deficiências cognitivas associadas a esta doença.

A leucina pode ser hidrolisada pela enzima pancreática insulina, o que leva à produção de insulina. As moléculas de leucina então se ligam à glicose. A molécula de glicose então se liga ao receptor de leucina na superfície da célula nervosa e inicia um processo denominado “fosforilação”. A fosforilação é uma reação complexa que envolve a ligação de moléculas de glicose ao receptor de leucina. Isso permite que uma maior quantidade de glicose seja transportada para as células e, por sua vez, fornece energia às células. A leucina é o principal neurotransmissor químico do sistema nervoso central e está envolvida em processos como aprendizagem e memória, movimento ocular, coordenação muscular, força muscular, imunidade, regulação da pressão arterial e envelhecimento da pele.

Existem muitos meios diferentes para a análise de peptídeos e outras moléculas de proteínas com resíduos de aminoácidos. Um método inclui a utilização de sondas fluorescentes que são sensíveis à presença de leucina aminopeptidase. A presença deste composto na amostra de proteína após inspeção visual indicará o grau de hidrólise ocorrido. Diferentes concentrações de leucina aminopeptidase terão consequências diferentes. Por exemplo, níveis elevados desta substância causarão um efeito visual muito mais pronunciado do que níveis baixos.

O principal papel da leucina aminopeptidase é quebrar a ligação dupla entre dois aminoácidos, ácido l-glutâmico e l-lisina. Estas duas proteínas são essenciais para o funcionamento das células musculares. O ácido l-glutâmico é importante na formação do colágeno, enquanto a l-lisina é essencial para a síntese de proteínas como o ácido nucléico. Quando o nível destes dois aminoácidos é anormalmente baixo, pode resultar em condições graves e por vezes potencialmente fatais.

O principal composto de transferência utilizado para esta análise é o derivado N-fenil-taurina da leucina aminopeptidase. Este derivado específico liga-se à membrana das células epiteliais intestinais e liberta o AMP do local de ligação. O AMP de leucina é então detectado pela capacidade de absorção da membrana a um pH específico. Este tipo específico de ensaio é ideal para determinar a eficácia de intervenções terapêuticas e decidir sobre os níveis de dosagem.

Existem vários métodos diferentes para medir a atividade catalítica da enzima. Um desses métodos envolve a utilização de um substrato complementar à enzima. A presença de substrato complementar alterará a taxa com que a enzima é capaz de catalisar a reação. Este tipo de método é normalmente realizado em moléculas de transferência não essenciais porque a presença de uma molécula que requer uma fonte de energia específica reduzirá a eficácia global da molécula. Outro método para medir a atividade da aminopeptidase utiliza microrganismos que crescem em tubos de ensaio. Essas células crescem e se dividem para formar uma cultura, e a taxa com que se reproduzem pode então ser medida.

Os peptídeos de leucina nas aminopeptidases fornecem o mecanismo energético pelo qual as enzimas são capazes de catalisar a reação. Os aminoácidos são mantidos juntos por uma ligação peptídica. Isso ocorre porque os aminoácidos podem ser derivados diretamente de proteínas ou de outros compostos químicos que requerem uma fonte de energia para iniciar sua formação. Uma ligação peptídica permite que um ou mais aminoácidos atuem como uma única peça de uma molécula, resultando em uma taxa de movimento molecular muito maior do que seria possível se os componentes químicos fossem separados. As leucina aminopeptidases são assim utilizadas para fornecer uma ampla gama de testes diagnósticos e terapêuticos.

Produtos originais em https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html