O que é o kit de ensaio de 3-hidroxibutirato desidrogenase?

3-Hidroxibutirato Desidratogenase é uma enzima que catalisa uma reação química. É essencial para a produção de energia e é encontrado no fígado, pâncreas e cérebro. Existem muitos usos para esta enzima, incluindo o tratamento de várias condições e o aumento dos níveis de energia. No entanto, é melhor evitar tomá-lo em altas doses, pois pode causar efeitos colaterais graves.

A alfa-hidroxibutirato desidrogenase é um marcador de morte celular e ocorre em níveis mais elevados no músculo cardíaco. Na verdade, pode ser usado para diagnosticar um infarto do miocárdio. Também é encontrado no citoplasma dos hepatócitos e está associado a um risco significativo de mortalidade perinatal. Embora seja um ensaio não padronizado, tem sido aplicado com sucesso para detectar colestase intra-hepática em humanos.

Para entender como essa enzima funciona, é crucial saber quais substratos ela atinge. A enzima é extremamente específica para PC e fica inativa quando purificada sem esse lipídio. Contudo, uma vez presente o PC, a atividade da enzima pode ser restaurada. Isso é chamado de complexo enzima-fosfolipídio. No entanto, muitas enzimas de membrana podem ser funcionais em bicamadas compostas por PC.

Os ácidos monocarboxílicos são metabolizados no cérebro adulto. O cérebro também pode usá-los, e altos níveis de glicose podem até fazer com que uma desidrogenase decomponha os ácidos graxos. O resultado desse processo é acetoacetil-CoA. A segunda etapa é a produção de acetona. Esses dois produtos são convertidos pela beta-hidroxibutirato desidrogenase e ambos são cruciais para o cérebro.

A enzima desidrogenase oxida substratos transferindo um hidrogênio para um aceitador de elétrons (FAD) ou um ácido. Os hidrogênios transferidos dos átomos são geralmente transferidos para um transportador ou produto. A distinção entre uma desidrogenase e uma oxidase é fácil de fazer. Uma oxidase, por outro lado, remove elétrons de seu substrato. Eles também são chamados de desidrogenases doadoras.

-A hidroxibutiratidase catalisa cinco etapas distintas dentro de seu sítio ativo. A primeira etapa envolve a ativação da molécula de água e a segunda etapa requer o ataque nucleofílico a um aldeído eletrofílico. A última etapa, desacilação, é seguida pela dissociação do cofator reduzido.

A álcool desidrogenase possui diversas formas que diferem ligeiramente em suas propriedades. A maioria é encontrada no fígado, incluindo as formas beta3 e sigma. As formas beta3 e sigma são encontradas no revestimento do estômago. Ambas as formas são compostas por duas subunidades. Ambas as formas da enzima podem modificar ácidos graxos e retinol. Uma grande quantidade de álcool desidrogenase pode até matar.

A análise espectrofotométrica da enzima BDH2 de rato revelou que a enzima catalisou a redução de cis-4-hidroxi-l-prolina em células HEK293T. A reação, portanto, é preferencial in vivo. Sua eficiência catalítica neste substrato é um fator que pode ajudar a prever a atividade do BDH2 humano na descoberta de um medicamento.

ALDH é uma família de enzimas que oxida uma grande variedade de aldeídos. Está envolvido na desintoxicação, biossíntese e outras atividades celulares. É uma enzima multifuncional que desempenha um papel fundamental na regulação da homeostase do NADH. Portanto, é importante compreender mais sobre a estrutura desta enzima.

O dipolo em hélice é essencial para uma interação favorável com a porção dinucleotídeo carregada negativamente. No entanto, alterações na hélice podem resultar em uma mudança fenotípica, inibindo a remoção de ácidos graxos da célula. Esse mecanismo ainda está em estudo e ainda não existem medicamentos específicos a serem descobertos.